noviembre 18, 2013
Las proteínas de shock térmico (HSP) son una familia de proteínas que se encuentran en todas las células, tanto procariotas como eucariotas. Son clasificadas según su peso molecular (hsp10, hsp40, hsp70, etc). Son altamente conservadas y están presentes en la célula en condiciones normales pero su expresión aumenta cuando la célula es sometida a altas temperaturas, variación del pH, falta de oxígeno, radiaciones, drogas e infecciones virales. Algunas HSPs, conocidas como chaperonas, ayudan en el pliegue/despliegue de proteínas, ensamblaje de complejos entre proteínas, transporte de proteínas en compartimentos sub-celulares, control del ciclo celular, señalización y protección de la célula frente al stress/apoptosis.
Las chaperonas protegen a la célula uniéndose a proteínas desnaturalizadas para prevenir su agregación. Esto sucede cuando por ejemplo calor excesivo es aplicado a las proteínas, causando la pérdida de conformación tridimensional de las cadenas de aminoácidos y exponiendo el interior de estas, adhiriéndose unas a otras y formando agregados, haciéndolas disfuncionales. Los defectos conformacionales en las proteínas son causa de muchas enfermedades, entre ellas Alzheimer y cáncer.
Las HSPs también han sido implicadas en procesos inmunológicos como la presentación de antígenos al sistema mayor de histocompatibilidad de clase I y II y estimulación de macrófagos y células dendríticas.
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Referencias:
1: Li Z, Srivastava P. Heat-shock proteins. Curr Protoc Immunol. 2004. Feb;Appendix 1:Appendix 1T. doi: 10.1002/0471142735.ima01ts58. Review. PubMed .PMID: 18432918.
2: Coronato S, Di Girolamo W, Salas M y col. Biología de las Proteínas de Shock Térmico. MEDICINA (Buenos Aires) 1999; 59: 477-486
